Под амилоидозом понимают системное нарушение белкового обмена, приводящее к отложению в различных органах аномального фибриллярного гликопротеина - амилоида. В середине XIX в. появились описания своеобразных изменений внутренних органов, которые, помимо уплотнения, приобретали «восковой» вид. Р. Вирхов показал, что данная патология связана с появлением особого вещества, которое под действием йода и серной кислоты окрашивалось в синий цвет. Он считал его животным крахмалом и назвал амилоидом. Белковая природа амилоида была доказана в 1865 г.
Основной компонент амилоида - фибриллярные белки (так называемый F-компонент). Фибриллы имеют диаметр 7,5 нм и длину до 800 нм, они лишены поперечной исчерченности. Каждая фибрилла, в свою очередь, состоит из двух субфибрилл. Фибриллярные белки обусловливают поляризационно-оптические свойства амилоида, такие, как дихромизм и анизотропия. Они позволяют отличать амилоид от других фибриллярных белков - коллагена и эластина. Фибриллярные белки амилоида входят в сложные соединения с белками и глюкопро-теидами плазмы крови, являющимися вторым обязательным компонентом амилоида (Р-компонент). Связи между элементами амилоида настолько прочны, что это вещество не разрушается под действием протеолитических ферментов. Амилоид хорошо окрашивается конго красным, давая зеленое свечение в поляризованном свете.
Исторически принято выделять «первичный» и «вторичный» варианты системного амилоидоза. О первичном амилоидозе говорят, когда он выявляется у пациента, не имеющего других легко диагностируемых заболеваний. Вторичный амилоидоз развивается на фоне хронической инфекционной или воспалительной патологии. Аналогичные изменения выявляются у лиц, страдающих семейной средиземноморской лихорадкой, и при употреблении внутривенных наркотиков. Позднее к первым двум группам была добавлена третья - наследственный амилоидоз. Современная классификация амилоидоза основывается на биохимическом составе белковых фибрилл. Согласно этим пред-