Глава 3. Результаты исследования и их обсуждение

3.1. КОМПЛЕКСНАЯ ОЦЕНКА СОСТОЯНИЯ ОКИСЛИТЕЛЬНОЙ МОДИФИКАЦИИ БЕЛКОВ

В ЦИТОПЛАЗМЕ

3.1.1. Оценка спонтанного и металлозависимого карбонилирования белков, этапов окислительного стресса, резервно-адаптационного потенциала селезенки, тимуса, печени, почки и легкого под действием ингибитора синтеза оксида азота

3.1.1.1. Характеристика спонтанного карбонилирования белков и этапов окислительного стресса

Внутрибрюшинное введение L-NAME в дозе 25 мг/кг приводит к статистически значимому увеличению общей площади под кривой окислительной модификации белков селезенки крыс за счет статистически достоверного повышения количества АДНФГ и КДНФГ основного характера, при этом содержание АДНФГ и КДНФГ нейтрального характера статистически значимо не отличается от контрольной группы (рис. 3.1).

Рис. 3.1. Сравнительный анализ спектра поглощения продуктов окислительной модификации белков и их компонентов селезенки экспериментальной группы L-NAME (25 мг/кг) относительно контрольной группы. * Статистически значимые отличия относительного контроля (р ≤0,05)

В условиях моделирования дефицита синтеза оксида азота доля первичных маркеров окислительного стресса в селезенке статистически значимо снижается, а доля вторичных маркеров - увеличивается относительно контроля (рис. 3.2).

Рис. 3.2. Сравнительный анализ доли первичных и вторичных маркеров окислительного стресса селезенки крыс в условиях экспериментального моделирования дефицита синтеза оксида азота (Ме [min; max]) (здесь и далее: * - статистически значимые отличия относительного контроля, р ≤0,05)

Под действием L-NAME в дозе 25 мг/кг наблюдается тенденция увеличения количества карбонилированных белков тимуса, однако статистически значимых различий не отмечается для общей площади под кривой, а также под составляющими компонентами: АДНФГ и КДНФГ нейтрального и основного характера (рис. 3.3).