ТЕМА 1.1. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ. ЭТАПЫ ФОРМИРОВАНИЯ НАТИВНОЙ КОНФОРМАЦИИ БЕЛКОВ
Белки - это полимерные молекулы, мономерами которых являются всего 20 α-аминокислот. Набор и порядок соединения аминокислот в белке определяется строением генов в ДНК индивидумов. Каждый белок в соответствии с его специфической структурой выполняет свойственную ему функцию. Набор белков данного организма определяет его фенотипические особенности, а также наличие наследственных болезней или предрасположенность к их развитию.
1. Аминокислоты, входящие в состав белков. Пептидная связь. Белки - полимеры, построенные из мономеров - 20 α-аминокислот, общая формула которых
&hide_Cookie=yes)
Аминокислоты различаются по строению, размерам, физико-химическим свойствам радикалов, присоединенных к α-углеродному атому. Функциональные группы аминокислот определяют особенности свойств разных α-аминокислот. Встречающиеся в α-аминокислотах радикалы можно разделить на несколько групп:
• анионные группы - СОО-;
• катионные группы -NH3+, =NH2+, NH2-C=NH2+;
• полярные незаряженные группы -ОН, -CONH2, -SH;
• неполярные группы -СН3, алифатические цепи, ароматические циклы.
Пролин, в отличие от других 19 мономеров белков, не аминокислота, а иминокислота, радикал в пролине связан как с α-углеродным атомом, так и с иминогруппой
&hide_Cookie=yes)
Аминокислоты различаются по растворимости в воде. Это связано со способностью радикалов взаимодействовать с водой (гидратироваться).
К гидрофильным относятся радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функциональные группы.
К гидрофобным относятся радикалы, содержащие метильные группы, алифатические цепи или циклы (табл. 1.4.; стр. 38).
2. Пептидные связи соединяют аминокислоты в пептиды. При синтезе пептида α-карбоксильная группа одной аминокислоты взаимодействует с α-аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной связи:
&hide_Cookie=yes)
Белки представляют собой полипептиды, т.е. линейные полимеры α-аминокислот, соединенных пептидной связью (рис. 1.1.)
&hide_Cookie=yes)
Рис. 1.1. Термины, используемые при описании строения пептидов
Мономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками. Цепь повторяющихся групп -NH-CH-CO - образует пептидный остов. Аминокислотный остаток, имеющий свободную α-аминогруппу, называется N-концевым, а имеющий свободную α-карбоксильную группу - С-концевым. Пептиды записывают и читают с N-конца к С-концу.