А.И. Мартынов
3.1. ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ИММУНОГЛОБУЛИНОВ
Иммуноглобулины представляют собой особую группу гликопротеинов, которые содержатся в плазме крови и других биологических жидкостях у всех млекопитающих и участвуют в специфическом распознавании чужеродных антигенов.
Мономерные иммуноглобулины представляют собой макромолекулы, построенные из четырех цепей: двух идентичных тяжелых и двух идентичных легких (на одну молекулу). Эти цепи ковалентно соединены дисульфидными связями. Каждая из них состоит из вариабельной и константной областей. Ферменты расщепляют молекулу иммуноглобулина на три фрагмента. Два из них, обозначаемые как Fab, имеют в своем составе вариабельные области и сохраняют способность реагировать с антигеном. Третий фрагмент, обозначаемый как Fc, состоит из части константной области тяжелых цепей и способен к таким функциям, как связывание комплемента и реакция с рецепторами лейкоцитов. Также в состав молекулы входит углеводный компонент.
Всего известно пять классов иммуноглобулинов - IgG, IgA, IgM, IgD и IgE, которые различаются по размерам молекул, заряду, аминокислотному составу и содержанию углеводов. Принадлежность иммуноглобулина к тому или иному классу определяется типом входящей в его состав тяжелой цепи: γ, α, μ, δ и ε соответственно. Кроме того, у человека выделяют четыре субкласса IgG (IgG1, IgG2, IgG3 и IgG4) и два субкласса IgA (IgA1 и IgA2), которые различаются по аминокислотной последовательности тяжелых цепей, обозначаемых как γ1, γ2, γ3, γ4 и α1, α2. У IgM, IgD и IgE субклассов не выявлено.
Легкие цепи в молекулах иммуноглобулинов также подразделяются на два типа - χ и λ. В одной молекуле могут объединяться
пары легких и тяжелых цепей любого типа, но обе цепи в паре всегда одного и того же типа.